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http://tede2.uepg.br/jspui/handle/prefix/3244
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
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dc.contributor.advisor1 | Iulek, Jorge | - |
dc.contributor.advisor1Lattes | http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4762264Y2&tokenCaptchar=03AGdBq25X5RUL52JiOOus-pgZIqXBSsM20w9jQ8CFW5LMg4PdZ5DYY74Dn3cMb0I0sltY6Pa2pCIo6s8YhNgZqTRgH6-9DxW2Z4zdOGp_EInXyuLrzpOLJkDFn1uu9R9ff_g8jr87eSw4p4ytEVKkfEUMS1viAQ_32kgf6LQyPmRsaM0vECb1KH9jh8GASHJWtuJlWDNAGF1R3ajn8PN1i755GCTPCb6TkPjVIWXheD0CusUbGq9HYr2SlPckSA4IoTZKSLsFLPkfdEsdoo7uujXYkAfAmbOkuTrbgXlgZOc0H9HxBwx1ooNYcvDDyEAdQbquGyh6lXOGzRO2-HcrzLr1M0JCvzGqkISYvGoNBHLbD9Ds5WvgniX1ZppZ8KJtWbnNMOQzwdyEbgyHjKB77J-VokwckroeRDEp-nvRiI9w5VzIVvySkOEESsqFP10mbbBDa85-NaVPJaHkH3v7w2dbPr7H5FRIdKzEyBkWW3895e1gOOHnzbkGjziwi_6h9LqkmVN3UhQlVqmrgv57kwZ5UpKFBjCh6Q | pt_BR |
dc.contributor.advisor-co1 | Silva, Marcio | - |
dc.contributor.referee1 | Ambros, André Luis Bertelli | - |
dc.contributor.referee2 | Canteri, Maria Helene Giovanetti | - |
dc.contributor.referee3 | Galvão, Carolina Weigert | - |
dc.contributor.referee4 | Pereira, Romaiana Picada | - |
dc.creator | Boreiko, Sheila | - |
dc.creator.Lattes | http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4408424Y9&tokenCaptchar=03AGdBq25zIcenvNrdcPve3E3fOsenFv79MBXeHjyr-NFpBfACUWWbjKr9U-YzpKh8zNrKST_nAPClwjeVgfAe0MNS22v2t2Va5_j4pVD591Cv86u9YgkIeBiABDWmi6bornJORCXP2CxqG82mjCaV7vSTPxC8nBxNadrkpUjPyr1IkpBxVtj3PMu-PFIubC5yum6bce-C2Is_6-IG3UvMqBjF4GAR3-ZAgqHkEmC55X7TdUSopPRrIeTljGZGaVDGEgEKS07kZkme8M5E54TJaSCs6F72Fe9IqO7g2pf5jAyjDLxbKs6-p3R0Xx314zm4L631PGzlmieH3kFT3TFXc-m2N9SoT872bcJgSwbQ5SSBWjJFQAka2ow4PUkd_SrqhEsaOwuhGduXaI9P4AQhLYTGOAX6rth4ckeulAIp-idk7N0WM2okHFs37afoQp3FuI6whWp7NC3vf1ksRvq4_MXn8ayjwf7vBr3JFije0n4qHnQq8cyJQRCt4zaN3eLipZvlmFUNrRo4f7NRy4tcO4pbjl-QkQ8D3A | pt_BR |
dc.date.accessioned | 2020-11-18T14:19:56Z | - |
dc.date.available | 2020-11-18 | - |
dc.date.available | 2020-11-18T14:19:56Z | - |
dc.date.issued | 2020-10-19 | - |
dc.identifier.citation | BOREIKO, Sheila. Estudos estruturais das enzimas urocanato hidratase de Trypanosoma cruzi, gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de Schistosoma mansoni e glicose -6-fosfato-1-empimerase de Naegleria gruberi. Tese (Doutorado em Química) - Universidade Estadual de Ponta Grossa, Ponta Grossa, 2020. | pt_BR |
dc.identifier.uri | http://tede2.uepg.br/jspui/handle/prefix/3244 | - |
dc.description.abstract | Structural studies of enzymes that participate in the metabolic pathways of pathogenic organisms or their congeners can serve as a basis for planning inhibitors. In this context, this work unveils the three-dimensional structures of three enzymes: Urocanate Hydratase from Trypanosoma cruzi, Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase from Schistosoma mansoni and Glucose-6-Phosphate-1-Epimerase from Naegleria gruberi. Urocanate Hydratase participates in the L-histidine metabolic pathway; it was crystallized and had its structure solved at 2.16 Å resolution, which was deposited in the PBD under code 6UEK. Structural comparisons indicated differences in the conformation of monomers A and C, which were explored to understand structural changes in the catalysis; we also use the structure to make considerations about natural mutations found in the corresponding human enzymes. Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase participates in the glycolytic pathway and had its structure solved at 2.51 Å of resolution, which was deposited in the PDB under code 7JH0. This is the only GAPDH that has the NNR sequence (114-116), which leads to (especially R116) a network of hydrogen bonds that possibly reflects on the flexibility of the residues to interact with the NAD+ adenine ring, residues that are speculated to be important for the differential design of inhibitors. Glucose-6-Phosphate-1-Epimerase, also part of the glycolytic pathway, had its structure modeled by homology due to the impossibility of obtaining crystals of good quality. | pt_BR |
dc.description.resumo | O estudo estrutural de enzimas participantes de rotas metabólicas de organismos patogênicos ou seus congêneres pode servir de base para o planejamento de inibidores. Neste contexto, o presente trabalho traz as estruturas tridimensionais de três enzimas: Urocanato Hidratase de Trypanosoma cruzi, Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenase de Schistosoma mansoni e Glicose-6-Fosfato-1-Epimerase de Naegleria gruberi. A Urocanato Hidratase participa da via metabólica da L-histidina: foi cristalizada, teve sua estrutura resolvida a 2,16 Å de resolução e foi depositada no PBD sob código 6UEK. Comparações estruturais indicaram diferenças entre as conformações dos monômeros A e C, exploradas para entender mudanças estruturais na catálise; também utilizou-se a estrutura para fazer considerações sobre mutações naturais encontradas nas enzimas humanas correspondentes. A Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenase participa da via glicolítica e teve sua estrutura resolvida a 2,51 Å de resolução, que foi depositada no PDB sob código 7JH0. Esta é a única GAPDH que apresenta a sequência NNR (resíduos 114-116), que leva (especialmente a R116) a uma rede de ligações de hidrogênio que possivelmente repercute na flexibilidade dos resíduos para interagir com o anel adenina do NAD+, resíduos esses especulados como importantes para o desenho diferencial de inibidores. A Glicose-6-Fosfato-1-Epimerase, também faz parte da via glicolítica, teve sua estrutura modelada por homologia ante a impossibilidade de se obter cristais de boa qualidade. | pt_BR |
dc.description.provenance | Submitted by Angela Maria de Oliveira (amolivei@uepg.br) on 2020-11-18T14:19:56Z No. of bitstreams: 2 license_rdf: 811 bytes, checksum: e39d27027a6cc9cb039ad269a5db8e34 (MD5) Sheila Boreiko.pdf: 6891914 bytes, checksum: 32b709225bebd7ea9350cfeabc880f6b (MD5) | en |
dc.description.provenance | Made available in DSpace on 2020-11-18T14:19:56Z (GMT). No. of bitstreams: 2 license_rdf: 811 bytes, checksum: e39d27027a6cc9cb039ad269a5db8e34 (MD5) Sheila Boreiko.pdf: 6891914 bytes, checksum: 32b709225bebd7ea9350cfeabc880f6b (MD5) Previous issue date: 2020-10-19 | en |
dc.description.sponsorship | Fundação Araucária de Apoio ao Desenvolvimento Científico e Tecnológico do Paraná | pt_BR |
dc.language | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Estadual de Ponta Grossa | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.department | Departamento de Química | pt_BR |
dc.publisher.program | Programa Associado de Pós-Graduação em Química - Doutorado | pt_BR |
dc.publisher.initials | UEPG | pt_BR |
dc.relation | CAPES | pt_BR |
dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
dc.rights | Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil | * |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/ | * |
dc.subject | Urocanato Hidratase | pt_BR |
dc.subject | Trypanosoma cruzi | pt_BR |
dc.subject | Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenase | pt_BR |
dc.subject | Schistosoma mansoni | pt_BR |
dc.subject | Urocanate Hydratase | pt_BR |
dc.subject | Trypanosoma cruzi | pt_BR |
dc.subject | Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase | pt_BR |
dc.subject | Schistosoma mansoni | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA | pt_BR |
dc.title | Estudos estruturais das enzimas urocanato hidratase de Trypanosoma cruzi, gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de Schistosoma mansoni e glicose -6-fosfato-1-empimerase de Naegleria gruberi | pt_BR |
dc.type | Tese | pt_BR |
dc.contributor.instituicao-banca1 | Instituto Federal de São Carlos | pt_BR |
dc.contributor.instituicao-banca2 | Universidade Tecnológica Federal do Paraná | pt_BR |
dc.contributor.instituicao-banca3 | Universidade Estadual de Ponta Grossa | pt_BR |
dc.contributor.instituicao-banca4 | Universidade Estadual de Ponta Grossa | pt_BR |
Appears in Collections: | Programa Associado de Pós-Graduação em Química - Doutorado |
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